神経変性疾患では、誤って折りたたまれたタンパク質またはプリオンタンパク質という用語をよく耳にします。 誤って折りたたまれたタンパク質またはプリオンとは何か、およびアルツハイマー病、パーキンソン病、およびその他の神経変性状態におけるそれらの役割について説明します。
最近の証拠は、 神経変性脳疾患 共通の原因と病理学的メカニズム、つまり脳内で誤って折りたたまれたタンパク質が凝集および蓄積し、ニューロンのアポトーシスを引き起こす可能性があります。 さまざまな分野の研究は、神経変性疾患の仮説におけるこのタンパク質の誤った折り畳みを強く支持しており、これらの壊滅的な障害に対する一般的な治療法が可能である可能性があることを示しています。
細胞や生物が適切に機能することを確実にするために、何千ものタンパク質のネットワークの正しい活動が不可欠です。 タンパク質の機能は、アミノ酸配列によって決定されるその三次元構造に依存します。 シャペロンタンパク質はタンパク質の折り畳みを監視するため、ほとんどの場合、間違いが回避され、機能不全のタンパク質が除去されます。 しかし、タンパク質の誤った折り畳みと凝集がさまざまな神経疾患および全身性疾患の原因である可能性が最も高いという証拠が蓄積されています。 これらのタンパク質コンフォメーション障害には、神経変性疾患の最も一般的な形態と、脳内のタンパク質凝集体の沈着を伴ういくつかのまれな遺伝性疾患が含まれます。
神経変性疾患は以下に影響を与える可能性があります：
- 抽象的思考、
- 熟練した動き、
- 感情的な感情、
- 認知、記憶、そして
- その他の能力。
この多様な疾患群には、アルツハイマー病（AD）、パーキンソン病（PD）、ハンチントン病（HD）（および脊髄小脳失調症またはSCAのいくつかの形態を含む関連するポリグルタミン障害）、伝達性海綿状脳症（TSE、いくつかのヒトおよび動物を含む）が含まれます疾患）および筋萎縮性側索硬化症（ALS）。
最近まで、このグループの疾患に共通の分子メカニズムを見つけることは不可能であると考えられていました。 しかし、臨床症状と病気の進行の明らかな違いにもかかわらず、これらの障害はいくつかの共通の特徴を共有しています：それらのほとんど（HDとSCAを除く）は散発性と遺伝性の両方の起源を持っており、それらはすべて後年（通常は四十年または五十年）、そしてそれらの病理はニューロンの喪失とシナプスの異常によって特徴付けられます。
コンフォメーション障害の特徴は、特定のタンパク質が安定した代替コンフォメーションに折りたたまれ、ほとんどの場合、フィブリル沈着物として組織に凝集および蓄積することです。 これらの堆積物は、いくつかの類似した形態学的、構造的、および染色特性を持っています。 それでも、おそらく、異なるタンパク質沈着物は、特に凝集体が細胞内または細胞外に蓄積するかどうかに応じて、明確な生化学的または生物学的特徴を有する可能性もあります。
アミロイドはもともと、ADおよび全身性アミロイド障害に見られる細胞外タンパク質沈着物を指すために使用されていました。 それでも、その使用は最近、いくつかの細胞内骨材を含むように拡張されました。 この記事では、アミロイドのような沈着物を使用してこれらの骨材を参照しますが、それらが完全に同等であることを意味するものではありません。 アミロイドは、クロスβ構造で組織化された凝集体を指す一般的な用語であり、特定の着色特性（コンゴーレッドおよびチオフラビンSへの結合）、タンパク質分解に対するより高い耐性、電子顕微鏡下でのフィブリルの外観（直線、非分岐、10 nm）広いフィブリル）。
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